Смит Эмиль (Smith Emil).

Родившиеся в январе
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30 31        

Родившиеся в феврале
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29            

Родившиеся в марте
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30 31        

Родившиеся в апреле
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30          

Родившиеся в мае
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30 31        

Родившиеся в июне
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30          
 


 

Смит Эмиль.

 ›

Эмиль Л. Смит
англ. Emil L. Smith
Дата рождения:

5 июля 1911(1911-07-05)

Место рождения:

Нью-Йорк, США

Дата смерти:

31 мая 2009(2009-05-31) (97 лет)

Место смерти:

Лос-Анджелес, Калифорния, США

Страна:

 США

Научная сфера:

Биохимия, Коллоидная химия

Место работы:

E. R. Squibb & Sons (англ.) (1942 - 1946), Университет Юты (1946 - 1963), Калифорнийский университет в Лос-Анджелесе (1963 - 1979)

Альма-матер:

Колумбийский университет (1931)

Награды и премии


Премия Мура и Стайна, Золотая медаль CIBA


Эмиль Л. Смит (англ. Emil Smith; 5 июля 1911, Нью-Йорк - 31 мая 2009, Лос-Анджелес, Калифорния) - американский биохимик, внесший значительный вклад в химию белка, развитие методов очистки, описания структуры и секвенирования ферментов. Первым указал на белковую природу хлорофилла в зеленых растениях и требования к ионам металлов для каталитической активности пептидаз.

Содержание
  • Ранние годы
  • Начало научной карьеры
  • Работа в Squibb & Sons
  • Университет Юты
  • Калифорнийский университет в Лос-Анджелесе
  • Общественная и иная деятельность
  • Монографии
  • Личные качества и семья
  • Примечания
Ранние годы

Эмиль Смит родился 5 июля 1911 года в Нью-Йорке в семье иммигрантов. Отец был родом с Украины, и поначалу работал портным в Saks Fifth Avenue (англ.). Позже ему удалось открыть небольшой магазин и тем самым обеспечить своей семье достойную жизнь. Мать Эмиля родилась в Белоруссии и была домохозяйкой. У Смитов было два ребенка: Эмиль и Бернард, который родился в 1907 г. Родители не имели образования, но всячески поощряли интерес детей к науке и искусству. Благодаря этому, Бернард стал уважаемым книжным редактором, продюсером и писателем, а Эмиль - учёным и педагогом.

Таланты Эмиля рано проявили себя. В девять лет, под влиянием соседа, который был радиоинженером, Смит начал собирать небольшие радиоприёмники, которые он и его друг продавали родственникам и знакомым. Закончив экстерном Нью-Йоркскую публичную школу, он в возрасте 16-ти лет поступил в Колумбийскую университетскую школу общих исследований (англ.).

Поступив в Колумбийский университет, Эмиль попал под влияние двух одарённых учителей: Джеймса Ховарда МакГрегора, преподававшего углубленный курс эволюции и генетики, и Джона Морриса Нельсона, который читал лекции по органической химии и активно интересовался ферментами. Эти два профессора и привили Эмилю интерес к изучение белков - к той области, где нити биологии и органической химии тесно переплетены между собой.

После получения степени бакалавра в 1931 году, Эмиль продолжил обучение на факультете зоологии Колумбийского университета. В стране был разгар Великой депрессии, поэтому Эмиль, чтобы обеспечить себя, был вынужден преподавать по 12 часов в неделю, параллельно занимаясь исследованиями.

В свой первый год учёбы в магистратуре Смит посещал курс сенсорной физиологии Селига Хехта, который был основоположником исследований в области общей физиологии и физиологии зрения. Эмиль выбрал Хехта в качестве наставника. Их совместная работа привела к нескольким публикациям.

В своей докторской работе Эмиль изучал зависимость фотосинтеза от интенсивности света и концентрации двуокиси углерода. Результаты привели его к выводу, что фотосинтез в зелёных растениях представляет собой сложный механизм с участием более чем одной фотохимической реакции, - идее, которая расходилась с общепринятой работой Отто Варбурга.

Смит отметил, что его математическая формулировка ограничения скорости фотосинтеза может быть использована как критерий для обоснования любого теоретического описания процесса фотосинтеза. Эта формулировка и в самом деле отлично выдержала испытание временем. На 2009 год она оставалась лучшей эмпирической формулировкой для модельной кривой фотосинтез-излучение (англ.), что подтверждено сравнением с экспериментальными данными по первичной продуктивности (англ.).

Начало научной карьеры

После защиты диссертации Эмиль всерьёз заинтересовался химией белков. Во время своего пребывания в Колумбии он проводил исследование хлорофилла в зелёных листьях с целью выяснения его структуры. Данная работа стала логическим следствием его диссертации на тему фотосинтеза и предпосылкой к последующему труду, посвящённому белкам.

В лаборатории Хехта использовалась методика солюбилизации природного родопсина путем экстракции сетчатки водным раствором содержащим детергент дигитонин. Когда Эмиль применил этот метод к измельченным листьям, хлорофилл солюбилизировался, и спектр раствора был очень похож на спектр неповреждённых листьев, но смещён в длинноволновую область по сравнению с растворами смесей a и b хлорофилла в органическом растворителе. Экспертиза экстракта в ультрацентрифуге показала, что хлорофилл был осаждён частицами, имеющими молекулярный вес, превышающий 70,000. Это привело к выводу, что «…классические исследования хлорофиллов и каротиноидов были связаны с простетическими группами чрезвычайно сложных специфических катализаторов, возможно аналогичных гемоглобину…». Этот фундаментальный вклад игнорировался в течение почти пятидесяти лет.

По рекомендации Хехта Эмиль подал заявку на стипендию Гуггенхайма и получил её для поездки в Кембридж, куда он прибыл в сентябре 1938 года.

К концу 1930-х годов, Кембриджский университет был одним из ведущих в исследовании структуры и свойств белков, а лаборатория Дэвида Кейлина в Молтенском институте особенно привлекательна в этом отношении. В беседе с Кейлином Смит выразил интерес к солюбилизации цитохромоксидазы растворами, содержащими соли желчных кислот, к подходу, который признан успешным в подготовке родопсина. Но Кейлин рекомендовал продолжать исследования хлорофилл-белкового комплекса. Эта работа была внезапно прервана в сентябре 1939 года в связи с началом Второй мировой войны, в это время Смит был вынужден вернуться в Нью-Йорк.

Хехт принял Эмиля обратно в свою лабораторию в Колумбии. Там Эмиль имел доступ к спектрофотометру и другому оборудованию, необходимому для завершения его исследований хлорофил-белкового комплекса и подробного описания результатов.

При изучении данного комплекса он сотрудничал с Эдвардом Пикелсом, который вместе с Джесси Бимсом являлся разработчиком передовых пневматических моделей высокоскоростной аналитической ультрацентрифуги. Ими была проведена оценка из константы седиментации, молекулярной массы хлорофилл-белкового комплекса, которая составила примерно 265,000. Эти исследования демонстрировали, что в соответствующих детергентах белки фотосинтетического аппарата могут быть солюбилизированы, что хлорофилл и каротиноиды оставались белково-связанными и что спектроскопические свойства хлорофиллового комплекса в видимой области соответствуют измеренным в естественных условиях для зеленых листьев.

На остатки стипендии Гуггенхайма за второй год Эмиль в 1940 году переехал в Нью-Хейвен работать на Конектикутской сельскохозяйственной опытной станции (англ.) с Хьюбертом Б. Викери, энергичным и талантливым главным биохимиком на станции. Здесь он приобрел опыт в методах белковой изоляции, в количественном анализе азота и серы, а также в гравиметрическом анализе некоторых аминокислот.

Эмиль участвовал в исследовании глобулина семян конопли, который, как было показано, может служить источником белка для рациона животных и выступать в качестве замены эдестину. Однако закон о марихуане 1937 г. установил ограничения на её распространение и тем самым прервал ход исследования. Тем не менее, Эмиль преуспел в выявлении легкодоступной замены с очень похожим аминокислотным составом - глобулина из семян тыквы (Cucurbita pepo).

Сроки выплачивания стипендии Гуггенхайма подошли к концу осенью 1940 года, а работы в университете тогда было мало. Благодаря поддержке своего одногруппника и близкого друга из Колумбийского университета Джозефа Фрутона (англ.), который работал с Максом Бергманном (англ.) в Рокфеллеровском институте в течение нескольких лет, Эмиль продолжил свою работу в области химии белка и энзимологии в лаборатории Бергманна. Макс, который был последним из учеников Эмиля Фишера, считался наиболее выдающимся исследователем в области химии белка в мире, привлекал к работе в лаборатории исключительно одарённых учёных. Современниками Эмиля в группе Бергманна были Уильям Стайн, Стэнфорд Мур, Джозеф Фрутон (англ.), Клаус Хоффман и Пол Замекник (англ.), ставшие его друзьями на всю последующую жизнь. Два года он провёл в Рокфеллерском институте определяя направление для будущих исследований.

Изучая стереоспецифичность реакций катализируемых протеолитическим ферментом (протеазой) соответствующих белковых субстратов, Бергманн пришёл к выводу, что распознавание хирального углерода энзимом требует, чтобы хотя бы 3 группы, окружающие атом углерода, взаимодействовали с ферментом. Данная теория была названа «теорией полисродства». Данные о том, что первичный кишечный эрестин гидролизует и L-лейцил-глицин и D-лейцил-глицин, поставило под сомнение теорию полисродства. Бергманн попросил Эмиля провести раздельную денатурацию, чтобы показать, что активность кишечного эрестина была обусловлена различными ферментами. Эмиль решил использовать свой собственный опыт очистки белков наряду с методами. разработанными в лаборатории Кейлина, чтобы выделить фракции, которые обладали активностью только по отношению к L и D-изомерам, и тем самым привести доказательства, что различные ферменты вызывают расщепление двух пептидных стереоизомеров. Эмилю также удалось показать, что активность очищенной L-лейцин-аминоэкзопептидазы зависит от присутствия ионов марганца и магния.

Работа в Squibb & Sons

Эмиль был погружен в исследования пептидов, когда вновь вмешалась Вторая мировая война. В течение нескольких дней после нападения японцев на Перл-Харбор 7 декабря 1941 года, Соединённые Штаты объявили войну Японии, Германии и Италии. Чтобы внести свой вклад в национальную оборону, Бергманн сосредоточил свои исследования на синтетических, аналитических и неорганических задачах, связанных с химическими отравляющими веществами, в особенности с азотистыми ипритами.

Эмиль не был готов к новому направлению в исследованиях Бергманна. Однако запрос из фармацевтической компании E.R. Squibb & Sons предлагал Эмилю возможность внести важный вклад в оборону страны. Squibb обеспечивал США фракциями крови. Военно-морской флот и морская пехота предлагали нанять его в качестве биофизика-биохимика в программе фракционирования крови. Эмиль принял предложение и в конце июня 1942 года переехал в Нью-Джерси, в город Нью-Брансуик.

Присоединившись к Squibb, Эмиль столкнулся с большими проблемами. У него не было прежде опыта работы в промышленности, управлении персоналом, который был плохо подготовлен к производству высокочистых биологических продуктов. А производство необходимо было запустить в короткие сроки. Так он описывал сложившуюся ситуацию в интервью:

Методы,разработанные в лаборатории Эдвина Дж. Кона (в Гарварде), были предназначены для работы с объемами от 5 до 10 литров. Мы же должны были работать с тысячами. Масштабирование не являлось вопросом простой арифметики или умножения, необходимо было разрабатывать новые методы. Кроме того, мы начали работать с персоналом из выпускников колледжа, а они не имели необходимого опыта работы. Они должны были научиться тому, как использовать pH-метр и приготовлять буферные растворы, должны были научиться обращаться с белками и работать при пониженных температурах... Мы изучали, как монтировать некоторые установки, необходима была стальная труба в три четверти дюйма, и если бы мы дожидались, когда ее изготовят в Squibb, мы ждали бы до сих пор. Начальство было слишком занято, и не хватало квалифицированных людей.

Все эти препятствия вскоре были преодолены, и группа начала производить ампулы со стерильными растворами сывороточного альбумина в большом масштабе, а затем со временем и гамма-глобулин, фибриноген, протромбин и д.р. Эмилю повезло работать под руководством Тиллмана Д. Гэлоу, который был превосходным учёным и учителем, с более чем 10-летним опытом работы в Squibb. Отдел работал с широким кругом терапевтических препаратов от противоядий до инсулина. Эмиль и Гэлоу сотрудничали в работе по характеризации белков, ответственных за антитоксическую активность гипериммунной плазмы лошади.

В период с 1942 по 1946 гг., работая в Squibb, Эмилю также удалось завершить значительный объём фундаментальных исследований, которые вошли в 8 публикаций в Journal of Biological Chemistry за 1946-1947 годы. Эмиль оставил Squibb в 1946 г., но компания сохранила его в должности генерального консультанта на ближайшие 20 лет.

Когда война закончилась, он стремился вернутся в академические круги, чтобы поделиться своими идеями с близкими друзьями.

Университет Юты

В 1942 году в Университете Юты была создана 4-х летняя медицинская школа. Максвелл М. Уинтроб, выдающийся гематолог, был назначен в 1943 году деканом факультета медицины с задачами набора студентов и разработки научно-исследовательской программы.

Закон о службе общественного здравоохранения, который был принят 1 июля 1944 года, уполномочил министра здравоохранения выделить гранты в помощь университетам, больницам, лабораториям и другим государственным или частным институтам. Уинтроб подал заявку в Национальный институт здравоохранения США (NIH) на получение гранта для поддержки программы по изучению мышечной дистрофии, наследственных и других расстройств, связанных с нарушением обмена веществ. Мускульной дистрофии наследственного типа были подвержены многие семьи в Юте, а огромное количество генеалогических данных мормонов являлось ценным активом для предполагаемого исследования. Заявка была одобрена.

Весной 1946 года Луи Гудман пригласил Эмиля рассмотреть участие в новом проекте. Уинроб в качестве главного исследователя руководил грантом NIH совместно с Хорасом Дэвенпортом (физиология), Лео Сэмюэлсом (биохимия) и Гудманом как соруководителями. Эмилю предложили должность доцента биохимии и старшего научного сотрудника медицины в университете Юты с условием, что он организует работу лаборатории для своего исследования, но его оборудование также будет доступно для других исследователей химии белка в университете. После встречи с этой группой Эмиль принял предложение без предварительного посещения Юты.

Эмиль, Эстер и их двухлетний сын прибыли в Солт-Лейк-Сити в июле 1946 года. По прибытию Эмиль занялся созданием лаборатории и чтением лекций для студентов-медиков и курса химии белка для аспирантов. Ассистент Эмиля в Squibb, Дуглас Браун, присоединился к нему в январе 1947 года и помог в создании новой лаборатории. Браун, который был экспертом в использовании новой ультрацентрифуги Пиккеля и аппарата Тизелиуса для электрофореза, внёс существенный вклад в исследования, на протяжении многих лет являясь соавтором многочисленных работ. Их сотрудничество и дружеские отношения продолжались вплоть до 1979 года, когда Эмиль вышел на пенсию.

В Юте внимание Эмиля было обращено на продолжение изучения протеолитических ферментов, которое он начал во времена своей работы с Бергманном, с особым вниманием к ионам металлов, необходимых для стабильности и активности. Работа с 1947 по 1953 годы привела к нескольким публикациям о распределении в тканях, очистке, описании и субстратной специфичности многочисленных протеолитических ферментов из различных организмов.

В 1949 году Эмиль выдвинул предположение, что ион металла является частью каталитического центра металлопротеинов, и что он играет ключевую роль в связывании субстрата и гидролизе, проходящего через образование хелатного комплекса с ферментом и субстратом. Эта статья привлекала внимание к структурным и механическим аспектам ферментативного катализа и вызвала большой интерес. Однако в то время не было ничего известно про трёхмерные белковые структуры и нюансы ферментативного катализа. В своей статье Эмиль предупреждал, что настоящая теория может быть не верна, и эта осторожность оказалась уместной. Позже он лаконично отметил:

...многие идеи оказались довольно наивными и предсказывали неверные механизмы.

В начале 1950-х Эмиль понял, что определение последовательности аминокислот в протеолитических ферментах является важным шагом к выяснению их каталитической активности на молекулярном уровне. Настало время, когда это стало возможным. В 1948 году Сэнгер (Sanger) завершил определение последовательности аминокислот в двух цепочках инсулина длиной в 21 и 30 звеньев соответственно.

В Рокфеллерском институте Мур и Стайн разрабатывали чувствительные методы количественного анализа аминокислот и методы разделения белков с помощью ионно-обменной хроматографии. Они также разрабатывали автоматизированные коллекторы фракций и аминокислотный анализатор, которые использовали для определения аминокислотной последовательности рибонуклеазы, одноцепочечного белка с 124 аминокислотными остатками и четырьмя дисульфидными связями. Однако даже с такими большими успехами в методологии полностью определить первичную структуру рибонуклеазы не удавалось вплоть до 1963 года.

Внимание Эмиля остановилось на папаине, сульфгидрильной протеазе, последовательность аминокислот в которой он хотел определить. Начав работать с высококачественным сушеным латексом папайи, он разработал элегантный метод для приготовления больших количеств кристаллического папаина и исследовал субстратную специфичность чистого белка. Коэффициент седиментации папаина предсказывал молекулярную массу 20,500 и длину полипептида в 170 фрагментов, что было на 36 аминокислотных остатка длиннее цепи рибонуклеазы. К сожалению, в процессе определения последовательности аминокислот в папаине возникли сложности, вследствие чего работа была завершена только в 1970 г.

Создание Метаболической лаборатории, оснащённой современным оборудованием для очистки, описания и автоматического аминокислотного анализа белков, а также их разделения, наряду с увеличением опыта в определении аминокислотных последовательностей, позволяло проводить исследования, которые имели интересные результаты. В 1959 году в лабораторию прибыл Эммануил Марголишь (Emanuel Margoliash), который, при поддержке Эмиля, приступил к определению аминокислотной последовательности в цитохроме с, полученном из лошадиного сердца и содержащим 104 фрагмента. За год работы он практически полностью завершил секвенирование большинства химотрипсиновых пептидов.

В это время Эмиль узнал от Ганса Таппи (англ.), что тот вместе с Гюнтером Крейлом в Вене работал над триптическими пептидами цитохрома с. Это привело к сотрудничеству между учёными и совместной публикации результатов с полностью определённой аминокислотной последовательностью. Так как цитохром с повсеместно присутствует в клетках эукариот, знание его аминокислотных последовательностей для широкого спектра биологических видов позволило бы провести сравнение между филогенетическими деревьями, которые непосредственно связаны с последовательностью звеньев и особенностями организма. С этой целью Эмиль и Эмануил приступили к секвенированию других разновидностей цитохрома с.

В промежутке между 1961 и 1970 годами группы Эмиля и Марголиаша определили аминокислотные последовательности цитохрома с для человека, обезьяны, собаки, овцы, кита, акулы, гремучей змеи, густой нейроспоры (Neurospora crassa), зародышей пшеницы и др. Полученные данные были в согласии с представлениями об аминокислотном составе белков, соответствующих видам, относящимся к независимым филогенетическими деревьям и эволюционирующим независимо. А определение последовательности звеньев гемоглобина, выполненное в 1965 году Цукеркандлем (англ.) и Полингом, позволило ввести понятие молекулярных часов.

Калифорнийский университет в Лос-Анджелесе

В 1963 году Эмиль покинул Юту, чтобы занять пост декана факультета физиологической химии в Школе медицины при Калифорнийском университете Лос-Анджелеса (англ.). Это были первые дни существования Школы. Занятия для первых двадцати восьми студентов-медиков начались в 1951 году. А в ныне существующих зданиях школы и Университетской больницы в 1954 и 1955 годах соответственно. Вскоре после прибытия в Лос-Анджелес Эмиль переименовал название факультета в факультет биологической химии и начал прилагать усилия, чтобы сделать его сильным и перспективным учебным заведением путём привлечения талантливых молодых учёных.

В начале 1965 года Эмиль вместе с Полом Бойлером учредили Институт молекулярной биологии при Калифорнийском университете Лос-Анджелеса.

В университете Эмиль продолжал научно-исследовательские проекты, начатые в Юте. Остаток своей карьеры он посвятил определению аминокислотных последовательностей в тщательно отобранных белках. Изначально акцент был сделан на цитохром с, выделенный из различных видов эукариот. Результаты данных исследований в совокупности позволили взглянуть на эволюцию белков.

Параллельно Эмиль запустил проект по определению последовательностей аминокислот в BPN' и Карлсберг субтилизинах (англ.), секретируемых протеолитических ферментов сенной палочки (Bacillus subtilis), варианте amylosacchariticus, и в Bacillus licheniformis. Эти ферменты, являющиеся сериновыми протеазами, становятся неактивными при реакции с диизопропилфторфосфатом, как и протеазы семейства трипсина. Данные по аминокислотным последовательностям наряду с определёнными позже кристаллическими структурами привели к неожиданным результатам. Даже при том, что каталитические активности и специфичности этих ферментов были очень похожи, эти два высоко гомологичных белка отличались друг от друга в 82 (30 %) позициях из 275. Трёхмерные структуры двух субтилизинов были удивительно похожи, но не имели никакого сходства с протеазами семейства трипсина. Неожиданно обнаружилось, что активные центры субтилизинов и протеаз семейства трипсина обладали «каталитическими триадами» из фрагментов аспартата, гистидина и серина, общим механизмом катализа, а также природой и одинаковым расположением сайтов связывания с полипептидным субстратом. Это по-прежнему остаётся поразительным примером конвергентной эволюции на молекулярном уровне.

В 1967 году Джеймс Боннер предложил Смиту сотрудничать в определении последовательности аминокислотных остатков в гистоне IV из тимуса и из почек проростков гороха. Ранее Дуглас Фамбро в своей лаборатории показал, что данные III-IV гистоны, полученные с помощью электрофореза в полиакриламидном геле, очень похожи по аминокислотному составу и имеют идентичные N-концевые группы. Эмиль принял это предложение, и Боб Деланж, талантливый сотрудник, специализирующийся на химии белков, приступил к работе. Над проектом шла интенсивная работа, и уже в 1969 году были опубликованы полные аминокислотные последовательности двух гистонов. Результаты оказались впечатляющими. В последовательностях были идентичными 100 остатков из 102 с двумя заменами валин/изолейцин и лизин/аргинин. Это самые схожие цепочки белков, известные для столь сильно различающихся организмов. Примечательно, что были различия в структуре посттрасляционной модификации в размере и распределении ε-N-ацетиллизина.

Однако ещё более сложная картина посттрансляционной модификации наблюдалась для гистона III тимуса телёнка. При ε-N-метилировании звеньев лизина, ε-N-монометил-, ε-N-диметил-, ε-N-триметиллизин наблюдались при каждом активном центре и гораздо реже в других позициях.

Общественная и иная деятельность

Эмиль проявлял большие усилия к продвижению международного научного сотрудничества, в частности, с СССР и Китаем. В 1973 году в качестве сопредседателя Комитета по научным связям с Китайской Народной Республикой он возглавлял делегацию для переговоров в Пекине для первого соглашения по обмену между Национальными академиями наук США и Китая, достигая завершения длительного периода времени, когда не было никаких контактов между учёными двух стран. В ходе этих переговоров он встретился ос премьер-министром Чжоу Эньлаем.

Монографии

В 1954 г. Смитом был опубликован учебник «Основы биохимии» (Principles of Biochemistry), в соавторстве с Авраамом Уайтом, Филиппом Хэндлером и Стефаном де Виттом. За 22 года книга выдержала 7 изданий.

Личные качества и семья

В середине времени школьного обучения Эмиль начал играть на саксофоне и после двух лет занятий с преподавателем перешёл к работе в роли профессионального джазового музыканта, во многом благодаря Мосс-Халлетт агентству. Доходы от выступлений позволили оплатить обучение в колледже в Колумбии. Во время своего последнего клубного выступления 31 декабря 1931 года он входил в диксиленд группу Эдди Эдвардса, играющую в Нью-Йорке в Вебстер-холле (англ.). На следующий день на вечеринке в честь нового года Эмиль встретил свою будущую жену Эстер Пресс.

В одном из своих выступлений Эмиль выразил благодарность своей жене за многие десятилетия поддержки, которую он получил от Эстер:

без её жизнерадостности и оптимизма всего этого могло и не быть.

Он был очень горд своими сыновьями, Дональдом и Джеффри, и был особенно доволен тем, что оба выбрали научную карьеру, один в биохимии, другой в медицине.

Доп. информация

 

 








Родившиеся в июле
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30 31        

Родившиеся в августе
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30 31        

Родившиеся в сентябре
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30          

Родившиеся в октябре
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30 31        

Родившиеся в ноябре
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30          

Родившиеся в декабре
01 02 03 04 05 06 07
08 09 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20 21
22 23 24 25 26 27 28
29 30 31        

© 2015 famous-birthdays.ru
При использовании материалов сайта прямая, активная ссылка на источник обязательна!
Дата последнего обновления каталога именинников: 2021-12-01